大多數蛋白質在細胞中執行它們的功能，而復雜的細胞環境可以影響蛋白質的靜電相互作用，從而對蛋白質執行其功能造成影響，但影響可達到何種程度尚不清楚。以往研究都是針對水溶液中的蛋白質靜電相互作用進行測量的，近期，我國科學家實現了在細胞內原位定量測量蛋白質靜電相互作用，研究結果發表在《Journal of the American Chemical Society》期刊，標題為：“Quantifying Protein Electrostatic Interactions in Cells by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy”。

    研究人員利用細胞內核磁共振技術和雙突變循環(double mutational cycle，DMC)方法研究了細胞內IgG結合蛋白質GB3中的8對電荷相互作用，并將測定結果與在緩沖液中測得的靜電相互作用進行比較。結果表明，5對電荷的靜電相互作用無明顯變化，另外3對電荷的靜電相互作用減弱了70%以上。進一步研究發現，轉移自由能是靜電相互作用調制的主要原因，折疊態和解折疊態的轉移自由能都影響細胞內蛋白質靜電相互作用，后者通常比前者的影響更大。

    這項研究結果體現了胞內環境對蛋白質相互作用的影響，凸顯了在細胞內直接研究蛋白質相互作用和蛋白質功能的重要性。

    論文鏈接：
https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.1c10154

    注：此研究成果摘自《Journal of the American Chemical Society》期刊原文章，文章內容不代表本網站觀點和立場，僅供參考。

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